Nationalgeographic.co.id—Peneliti dari Fakultas Kedokteran Universitas Virginia dan kolaborator mereka telah memecahkan misteri puluhan tahun tentang bagaimana E. coli dan bakteri lainnya dapat bergerak.
Bakteri mendorong diri mereka ke depan dengan melingkarkan pelengkap panjang seperti benang menjadi bentuk pembuka botol yang bertindak sebagai baling-baling darurat. Tetapi bagaimana tepatnya mereka melakukan ini telah membingungkan para ilmuwan, karena "baling-baling" itu terbuat dari satu protein.
Sebuah tim internasional yang dipimpin oleh Edward H. Egelman, PhD dari UVA, seorang pemimpin di bidang mikroskopi cryo-elektron berteknologi tinggi (cryo-EM), telah memecahkan kasus ini. Para peneliti menggunakan bantuan cryo-EM dan pemodelan komputer canggih untuk mengungkapkan apa yang tidak dapat dilihat oleh mikroskop cahaya tradisional yaitu struktur aneh baling-baling ini pada tingkat atom individu.
"Sementara model telah ada selama 50 tahun untuk bagaimana filamen ini dapat membentuk bentuk melingkar yang teratur, kami sekarang telah menentukan struktur filamen ini dalam detail atom," kata Egelman, dari Departemen Biokimia dan Genetika Molekuler UVA. "Kami dapat menunjukkan bahwa model ini salah. Pemahaman baru kami akan membantu membuka jalan bagi teknologi yang dapat didasarkan pada baling-baling mini seperti itu."
Bakteri yang berbeda memiliki satu atau banyak pelengkap yang dikenal sebagai flagel, atau, dalam bentuk jamak, flagela. Sebuah flagel terbuat dari ribuan subunit. Tetapi semua subunit ini persis sama. Anda mungkin berpikir bahwa ekor seperti itu akan lurus, atau paling banter sedikit fleksibel. Akan tetapi justru itu akan membuat bakteri tidak dapat bergerak. Karena bentuk seperti itu tidak dapat menghasilkan daya dorong. Dibutuhkan baling-baling yang berputar seperti pembuka botol untuk mendorong bakteri ke depan. Para ilmuwan menyebut pembentukan bentuk ini "supercoiling", dan sekarang, setelah lebih dari 50 tahun, mereka memahami bagaimana bakteri melakukannya.
Menggunakan cryo-EM, Egelman dan timnya menemukan bahwa protein yang membentuk flagel ada di 11 keadaan berbeda. Ini adalah campuran yang tepat dari keadaan ini yang menyebabkan bentuk pembuka botol terbentuk.
Baca Juga: Studi Baru Menemukan Bahwa Virus Mungkin Memiliki 'Mata dan Telinga'
Baca Juga: Ilmuwan Temukan Senyawa Pohon yang Bisa Membunuh Bakteri Kebal Obat
Baca Juga: Ilmuwan Ciptakan Teknik Baru Memerangi Krisis Iklim Berbasis Bakteri
Telah diketahui bahwa baling-baling pada bakteri sangat berbeda dari baling-baling serupa yang digunakan oleh organisme bersel satu yang disebut archaea. Archaea ditemukan di beberapa lingkungan paling ekstrem di Bumi. Seperti misalnya di kolam asam yang hampir mendidih, dasar lautan, dan deposit minyak bumi jauh di dalam tanah.
Egelman dan rekannya menggunakan cryo-EM untuk memeriksa flagela dari satu bentuk archaea, Saccharolobus islandicus. Mereka menemukan bahwa protein yang membentuk flagelnya ada di 10 bagian yang berbeda. Meskipun detailnya sangat berbeda dari apa yang para peneliti lihat pada bakteri, hasilnya sama, dengan filamen yang membentuk pembuka botol biasa.
Mereka menyimpulkan bahwa ini adalah contoh "evolusi konvergen" - ketika alam mencapai solusi serupa melalui cara yang sangat berbeda. Ini menunjukkan bahwa meskipun bakteri dan baling-baling archaea serupa dalam bentuk dan fungsi, organisme mengembangkan sifat-sifat itu secara independen.
“Seperti halnya burung, kelelawar, dan lebah, yang semuanya memiliki sayap yang berevolusi secara independen untuk terbang. Evolusi bakteri dan archaea telah menyatu pada solusi yang sama untuk berenang di keduanya,” kata Egelman, yang pekerjaan pencitraan sebelumnya melihatnya dilantik ke dalam National Academy of Sciences, salah satu penghargaan tertinggi yang dapat diterima seorang ilmuwan. "Sejak struktur biologis ini muncul di Bumi miliaran tahun yang lalu, 50 tahun yang diperlukan untuk memahaminya mungkin tidak terasa lama."
Temuan ini telah diterbitkan di jurnal Cell pada 2 September 2022 dengan judul Convergent evolution in the supercoiling of prokaryotic flagellar filaments.